血紅蛋白（HB）校準品

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血紅蛋白化學式為(wei) C₃₀₃₂H₄₈₁₆O₈₁₂N₇₈₀S₈Fe_4， 

每1個(ge) 血紅蛋白分子由1個(ge) 珠蛋白和4個(ge) 血紅素（又稱亞(ya) 鐵原卟啉）組成。每個(ge) 血紅素又由4個(ge) 吡咯基組成一個(ge) 環，中心為(wei) 一鐵原子。每個(ge) 珠蛋白有4條多肽鏈，每條多肽鏈與(yu) 1個(ge) 血紅素連接構成Hb的單體(ti) 或亞(ya) 單位。Hb是由4個(ge) 單體(ti) 構成的四聚體(ti) 。不同Hb分子的珠蛋白的多肽鏈的組成不同。成年人Hb（HbA）的多肽鏈是2條α鏈和2條β鏈，為(wei) α₂β₂結構。胎兒(er) Hb（HbF）是2條α鏈和2條γ鏈，為(wei) α₂γ₂結構。出生後不久HbF即為(wei) HbFA所取代。多肽鏈中氨基酸的排列順序已經清楚。每條α鏈含141個(ge) 氨基酸殘基，每條β鏈含146個(ge) 氨基酸殘基。血紅素的Fe²⁺均連接在多肽鏈的組氨基酸殘基（His 8）上，這個(ge) 組氨酸殘基若被其它氨基酸取代，或其鄰近的氨基酸有所改變，都會(hui) 影響Hb的功能。可見蛋白質結構和功能密切相關(guan) 。