凝血酶（Thrombin)的用途
簡介：凝血酶（Thrombin）來源於(yu) 牛血漿，分子量37KD，是由兩(liang) 條肽鏈（31KD和6KD）通過二硫鍵組成的。凝血酶是凝血酶原（凝血因子Ⅱ）激活後形成的蛋白質水解酶，其催化纖維蛋白原（fibrinogen）水解掉A肽和B肽，由此形成纖維蛋白單體(ti) ，單體(ti) 進一步聚合。
由於凝血酶具有切割序列專一性強，水解效率高的特點，它被廣泛地應用於基因工程產品的開發，其應用之一是作為工具蛋白酶用於重組融合蛋白質的特異性斷裂，尤其適用於生物工程製藥業及基因工程、生物化學、分子生物學等研究。
凝血酶是一種廣泛用於切割標簽的蛋白酶，能夠有效切質量比僅為1:2000的蛋白。建議消化緩衝液:20mMTris-HCl緩衝液，150mM NaCl，pH8.0，於20℃到37℃之間切割0.3到16小時,1U可切割約0.1-0.5mg蛋白。
凝血酶最佳切割位點是X4-X3-P-R[K]-X1'-X2',這裏X4和X3是疏水氨基酸而X1'和X2'是非酸性氨基酸，一些經常使用的識別位點L-V-P-R-G-S,L-V-P-R-G-F,和M-Y-P-R-G-N。在X4-X3-P-R-G-X2'之間切割比在4-X3-P-K-L-X2'更有效。其他識別位點是X2-R[K]-X1',這裏X2或者X1'是甘氨酸，例如A-R-G和G-K-A，這裏切割發生在第二個殘基後。在凝血酶切割位點和N末端標簽之間插入五個甘氨酸殘基可改善切，通過這一"甘氨酸連接肽"隻需較少酶量就可達到切割,而且也可以避免可能發生的錯誤切割。凝血酶可從切割產物中用p-氨基瓊脂糖親和純化,或者苯甲脒瓊脂糖移去。
牛凝血酶（Thrombin）
來源：牛血漿
性狀：白色或微黃色凍幹粉
規格：1000U/支
保存：凍幹粉4-8℃保存1年
純度：SDS-PAGE電泳純度≥95%（無蛋白酶）
比活：≥2000U/mgpr
使用方法：生理鹽水溶解使用，複溶後-20度凍存，避免反複凍融
用途：凝血酶時間檢測試劑（TT）配製、纖維蛋白原檢測試劑（FIB）配製、TB位點酶切、納豆激酶活力測定、尿激酶活力測定等,非臨(lin) 床治療使用。
凝血酶（Thrombin)的用途
更新時間：2024-01-23 
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